AP08856811 Структурно-функциональное исследование ферментов репарации ДНК у Staphylococcus aureus

Устойчивость к антибиотикам является серьезной проблемой для здравоохранения во всем мире. Существует острая необходимость в разработке новых антибактериальных мишеней.

Бактериальные патогенны постоянно подвергаются широкому спектру повреждений ДНК. Несмотря на то, что механизмы репарации ДНК хорошо изучены, гораздо меньше известно об этих процессах у таких важных бактерий, как Mycobacterium tuberculosis, Staphylococcus aureus и т.д. Необходимо понять, как широкая группа клинически значимых бактерий репарирует повреждения геномной ДНК. Изучение репарации ДНК важно для понимания процессов, ведущих к антибиотикорезистентности бактерий в организме человека.

 Актуальность

Постоянное использование антибиотиков, самолечение и воздействие инфекций в больницах спровоцировало появление бактерий с множественной лекарственной устойчивостью (МЛУ). К 2050 году 10 миллионов жизней в год и 100 триллионов долларов экономической нагрузки могут быть результатом роста числа лекарственно-устойчивых инфекций. На сегодняшний день, каждый год от резистентных бактерий умирают около 700 000 человек. Одним из методов борьбы является разработка новых лекарственных препаратов.

Растущее число устойчивых к противомикробным препаратам патогенных микроорганизмов, которые все чаще ассоциируются с внутрибольничной инфекцией, ложится значительным бременем на системы здравоохранения и влечет за собой глобальные экономические издержки.

Более глубокое понимание механизмов возникновения мутаций может заложить основу в прогнозировании неизвестных механизмов устойчивости к антибиотикам, фундаментальные аспекты которых, возможно будет применить к патогенам с МЛУ.

Находясь в организме, патогены постоянно подвергаются влиянию агентов окислительного стресса, что приводит к повреждениям ДНК. Репарация повреждений ДНК играет важную роль в поддерживании стабильности геномов возбудителей. Ферменты репарации имеют огромную функциональную значимость в защите бактерий. Появляются публикации, подчеркивающие необходимость исследований ферментов репарации в качестве новых лекарственных мишеней.

Впервые будет биохимически охарактеризован фермент репарации ДНК Nfo в комплексе с белком-партнером DnaN (бета-субъединица ДНК полимеразы III) у клинически значимого патогена Staphylococcus aureus. Предполагается, что мутации в генах ферментов репарации ДНК могут способствовать адаптации и персистированию патогенов в организме. Мутантные фенотипы, образующиеся после мутаций в генах репарации ДНК, были описаны в бактериях и были ассоциированы с появлением лекарственно-устойчивых штаммов. Антибиотики на сегодняшний день нацелены только на ферменты, которые синтезируют белок, нуклеиновые кислоты, клеточные стенки и т.д. Фундаментальная новизна этой работы заключается в расширении спектра целей, включающих фермент репарации ДНК.

Цель

Структурно-функциональное изучение фермента репарации ДНК у S.aureus, являющегося частой причиной внутрибольничных инфекций.

Ожидаемые результаты

Полученные результаты предоставят критические идеи, каким образом репарационные механизмы ассоциированы с резистентностью патогена к генотоксическому стрессу.  Понимание механизмов репарации ДНК предложит новые стратегии борьбы с инфекциями и появлением устойчивости к антибиотикам.

Руководитель проекта

Абельденов Сайлау Касенович, PhD, Web of Science ResearcherID   F-5139-2015

Члены исследовательской группы

Тургимбаева Айгерим Макашкызы, Web of Science ResearcherID  N-6857-2017

Кириллов Савелий Олегович, Web of Science ResearcherID  N-6322-2017

Публикации и охранные документы по теме проекта

  1. Turgimbayeva A, Abeldenov S, Zharkov DO, Ishchenko AA, Ramankulov Y, Saparbaev M, Khassenov B. Characterization of biochemical properties of an apurinic/apyrimidinic endonuclease from Helicobacter pylori // PLoS One. — 2018 Aug 15;13(8):e0202232. doi: 10.1371/journal.pone.0202232. eCollection 2018. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30110394/
  2. Sarina N, Abeldenov S, Turgimbayeva A, Zhylkibayev A, Ramankulov Y, Khassenov B, Eskendirova S. Obtaining and characterization of monoclonal antibodies against recombinant extracellular domain of human epidermal growth factor receptor // Hum Antibodies. 2018 Feb 5;26(2):103-111. doi: 10.3233/HAB-170327. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29036807/
  3. Abeldenov S, Talhaoui I, Zharkov DO, Ishchenko AA, Ramanculov E, Saparbaev M, Khassenov B. Characterization of DNA substrate specificities of apurinic/apyrimidinic endonucleases from Mycobacterium tuberculosis // DNA Repair (Amst). 2015 Sep;33:1-16. doi: 10.1016/j.dnarep.2015.05.007. Epub 2015 May 22. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26043425/
  4. Kirillov S, Daniyarov A, Turgimbayeva A, Ramankulov Y, Kalendar R, Abeldenov S. Draft Genome Sequence of Lactobacillus salivarius KZ-NCB, Isolated from Chicken Cecum. Microbiol Resour Announc. 2020 Dec 10;9(50):e01129-20. doi: 10.1128/MRA.01129-20. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33303665/
  5. Рекомбинантный штамм Esсherichia coli ArcticExpress(DE3)RP/pAppA, продуцирующий фосфогидролазу AppA, № 30999.
  6. Способ получения термостабильной ДНК полимеразы бактерии Thermus aquaticus Taq-pol с помощью рекомбинантного штамма Esсherichia coli BL21/pTPh, № 30179.
  7. Способ получения термостабильной ДНК полимеразы бактерии Thermus aquaticus Taq-pol с помощью рекомбинантного штамма Escherichia coli BL21(DE3) /pTPM, № 29152
  8. Штамм Esсherichia coli BL21(DE3)/pTth, продуцирующий термостабильную рекомбинантную ДНК полимеразу бактерии Thermus thermophilus, № 33100
  9. Рекомбинантный штамм Pichia pastoris X-33/AppA, продуцирующий бактериальную фитазу AppA, № 32368.
  10. Штамм гибридных культивируемых клеток животных Mus Musculus L. – Mab/1E7- Her-2/ECD – продуцент моноклональных антител к внеклеточному домену (HER-2/ECD) рецептора эпидермального фактора роста Her-2/neu, № 106734
  11. Turgimbayeva A, Abeldenov S, Zharkov DO, Ishchenko AA, Ramankulov Y, Saparbaev M, Khassenov B. Characterization of biochemical properties of an apurinic/apyrimidinic endonuclease from Helicobacter pylori // PLoS One. 2018 Aug 15;13(8):e0202232. doi: 10.1371/journal.pone.0202232. eCollection 2018. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30110394/
  12. Sarina N, Abeldenov S, Turgimbayeva A, Zhylkibayev A, Ramankulov Y, Khassenov B, Eskendirova S. Obtaining and characterization of monoclonal antibodies against recombinant extracellular domain of human epidermal growth factor receptor // Hum Antibodies. 2018 Feb 5;26(2):103-111. doi: 10.3233/HAB-170327. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29036807/
  13. Kirillov S, Daniyarov A, Turgimbayeva A, Ramankulov Y, Kalendar R, Abeldenov S. Draft Genome Sequence of Lactobacillus salivarius KZ-NCB, Isolated from Chicken Cecum// Microbiol Resour Announc. 2020 Dec 10;9(50):e01129-20. doi: 10.1128/MRA.01129-20. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33303665/
  14. Штамм гибридных культивируемых клеток животных Mus Musculus L. – Mab/1E7- Her-2/ECD – продуцент моноклональных антител к внеклеточному домену (HER-2/ECD) рецептора эпидермального фактора роста Her-2/neu, № 106734
  15. Kirillov S, Daniyarov A, Turgimbayeva A, Ramankulov Y, Kalendar R, Abeldenov S. Draft Genome Sequence of Lactobacillus salivarius KZ-NCB, Isolated from Chicken Cecum. // Microbiol Resour Announc. 2020 Dec 10;9(50):e01129-20. doi: 10.1128/MRA.01129-20. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33303665/

Достигнутые результаты

2020 г.

С помощью секвенирования фрагмента гена 16S рибосомальной РНК и анализа белкового профиля была подтверждена принадлежность имеющейся культуры бактерии S. aureus.

Из геномной ДНК S. aureus были амплифицированы гены nfo и dnaN, экспрессирующие АП эндонуклеазу Nfo и β-субъединицу ДНК-полимеразы III DnaN, соответственно. Полученные гены были клонированы в промежутоный вектор pGEM-T с целью сиквенсного анализа, наработки и хранения. Согласно результатам сиквенса, идентичность нуклеотидной и аминокислотной последовательностей полученных генов с последовательностями с базы данных NCBI составляет 100%.

Таким образом, были получены генетические конструкции pGEM-T/SaNfo, pGEM-T/SaDnaN.

2021 г.

Получены генетические конструкции с клонированными генами nfo и dnaN. С помощью методов секвенирования экспериментально подтверждено отсутствие мутаций в виде делеций, вставок и замен. Проведена трансформация клеток различных экспрессионных штаммов E. coli, подобраны условия экспрессии и очистки и наработаны различные формы рекомбинантных белков  Nfo и DnaN. Определена репарационная активность белка Nfo в условиях  in vitro и определена его субстратная специфичность в отношении модифицированных оснований. Добавление двухвалентных катионов в значительной степени стимулирует активность репарации ДНК, указывая на то, что Nfo является металл-зависимым ферментом. АП эндонуклеазная активность была стимулирована в присутствии ионов Mn2+, Mg2+, Ca2+. Определены кинетические параметры констант связывания белков Nfo и DnaN с флуоресцентно мечеными ДНК-зондами. Проведены работы по кристаллизации ферментов. Время кристаллизации составляло 7-14 дней.

2022 г.

Проведено гомологичное моделирование. Проведены клонирование и очистка мутантных форм Nfo и DnaN Staphylococcus aureus. Проведено измерение чувствительности мутантных линий Escherichia coli к алкилированным и окислительным повреждениям ДНК при комплементации Nfo. Проведены работы по определению структуры Nfo.

Публикации и охранные документы

2022 г.

Азнабаева Р.Б., Тургимбаева А.М., Зейн Ұ.Ө., Абельденов С.К. Пептидные последовательности для белок-белковых взаимодействий скользящего зажима // Вестник Карагандинского университета». Серия «Биология, медицина, география. – 2022